氨基羥基酸英語怎麼說及英文單詞
『壹』 生物細胞分子的常見基團
（一）羥基-OH
很多有機分子上含有羥基-OH，如醇、糖、核酸、蛋白質等。「羥」的字和音都由「氫氧」二字拼合而成。羥基與水有某些相似的性質，羥基是典型的極性基團，與水可形成氫鍵，因此，分子上羥基越多，親水性就越大。羥基與電負性大的原子如-NH中的氮能形成氫鍵，氫鍵在維持蛋白質、核酸等大分子的空間結構中發揮著重要的作用。氫鍵是一種比離子鍵弱得多的靜電吸引力，容易被一些外力如加熱所破壞，蛋白質、核酸遇熱變性就是因為熱力導致分子中氫鍵斷裂，空間結構破壞，蛋白質與核酸的性質與功能發生改變，原有生物學功能喪失。
醇與醇的脫水縮合產物稱為醚，含有-C-O-C-結構；單糖分子通過半縮醛與另一分子的-OH脫水縮合後也存在-C-O-C-結構，不稱醚，而特稱為苷（音gan，舊稱甙dai），澱粉、糖原等分子中的-C-O-C-稱為糖苷鍵。
苯環上連接羥基的化合物稱為酚。
（二）羰基 >C=O（-CHO醛基、>CO 酮基、-COOH羧基）
>C=O稱為羰基（羰的字和音均由碳氧二字拼合而成）。細胞里含有羰基的化合物常見的有四種：羰基（酮基）在碳鏈中間的化合物稱為酮；如果羰基在碳鏈末段的有兩種形式，含-CHO的分子稱為醛，含-COOH的稱為羧酸（羧字是「羥基酸」的拼合）；如果同時有2個羰基存在於苯環上稱之為醌。醛、酮、羧酸、醌化合物在細胞里很常見，尤其是酮和羧酸，如丙酮、β-酮丁酸（乙醯乙酸）、α-酮戊二酸、泛醌（輔酶Q）、磷酸吡哆醛等。羧基可解離產生氫離子而形成負電離子-COO-，因此，羧基是酸性基團。
（三）氨基-NH2和亞氨基-NH
體內含氨基和亞氨基的化合物種類很多，所有的氨基酸都含有氨基或亞氨基，如丙氨酸（含氨基）、脯氨酸（含亞氨基）。如果羧基上的羥基與氨脫水縮合而成-CO-NH2，這樣的化合物稱為醯胺，在碳鏈中間的形式是-CO-NH-，稱為醯胺鍵，蛋白質分子中氨基酸與氨基酸就是通過醯胺鍵連接的。肽鏈中間的醯胺鍵特稱肽鍵。含有氨基和亞氨基的還有胍基和眯唑基。氨基中的氮原子電負性較強，可以結合氫離子而成-NH3+、=NH2+，因此，氨基和亞氨基是鹼性基團。
（四）巰基-SH和二硫鍵-S-S-
巰的字和音均由氫硫二字拼合而成。帶有巰基的化合物最常見的是半胱氨酸HOOC-CH（NH2）-CH2-SH、谷胱甘肽G-SH以及含半胱氨酸殘基的各種蛋白質。兩個半胱氨酸的兩個巰基可以脫氫氧化為胱氨酸而在分子中形成-S-S-結構，-S-S-稱為二硫鍵（二硫橋），二硫鍵是巰基的氧化形式，二硫鍵可加氫再還原為巰基。谷胱甘肽、巰基蛋白及巰基酶的活性基團是巰基，通過巰基參與反應。
（五）磷酸基-H2PO4
體內含磷酸基的化合物非常廣泛，如葡萄糖-6-磷酸，磷酸烯醇式丙酮酸，核苷酸和核酸，磷酸蛋白質等等。2分子磷酸可以脫水縮合為焦磷酸酐（亦稱焦磷酸酯），如ATP分子含有三個磷酸基，其中3個磷酸基之間含有2個磷酸酯（酐）鍵，此鍵斷開時可釋放大量能量，因此稱為高能鍵。在細胞的很多代謝反應中，往往第一階段的反應是使底物分子活化（使不活潑分子變得活潑以進行反應），活化的常見反應是由ATP提供一個高能磷酸基團給被活化的分子，如葡萄糖由ATP供能活化為葡萄糖-6-磷酸。
（六）酯、酐、醯胺
含氧酸與醇的脫水縮合產物稱為酯。細胞內常見的酯有羧酸與醇（-OH）形成的酯，如甘油（丙三醇）和三分子脂肪酸脫水縮合形成的三脂醯甘油（甘油三酯，即脂肪）；羧酸與-SH形成的硫酯（-SH與-OH性質類似），如輔酶A上的巰基與乙酸上的羧基脫水縮合為乙醯輔酶A，乙醯輔酶A就是一種硫酯，這個硫酯鍵斷開時也能釋放大量能量，因此稱為高能硫酯鍵。含有高能硫酯鍵的化合物還有琥珀酸單醯輔酶A、脂肪醯輔酶A等。
含氧酸與含氧酸的脫水縮合產物稱為酐，如羧酸-羧酸酐，羧酸-磷酸酐，磷酸-磷酸酐等。羧基、磷酸基由於含有羥基，因此羧酸-羧酸酐，羧酸-磷酸酐，磷酸-磷酸酐相當於是酸與醇的脫水縮合產物，因此這些酐也可稱為酯。正如上述，ATP中的兩個高能磷酸酯鍵亦稱為高能磷酸酐鍵。
前已述及，羧酸與氨的脫水縮合產物稱為醯胺R-CO-NH2，氨基酸的α-羧基與另一氨基酸的α-氨基脫水縮合形成的特殊醯胺鍵-CO-NH-稱為肽鍵。
『貳』 20種必須氨基酸的英文縮寫是
Gly——甘氨酸 Ala——丙氨酸 Val——纈氨酸 Leu——亮氨酸
Ile——異亮氨酸 Phe——苯丙氨酸 Trp——色氨酸 Tyr——酪氨酸
Asp——天冬氨酸 Asn——天冬醯胺 Glu——谷氨酸 Lys——賴氨酸
Gln——谷氨醯胺 Met——甲硫氨酸 Ser——絲氨酸 Thr——蘇氨酸
Cys——半胱氨酸 Pro——脯氨酸 His——組氨酸 Arg——精氨酸
氨基酸是羧酸碳原子上的氫原子被氨基取代後的化合物，氨基酸分子中含有氨基和羧基兩種官能團。與羥基酸類似，氨基酸可按照氨基連在碳鏈上的不同位置而分為α-，β-，γ-...w-氨基酸，但經蛋白質水解後得到的氨基酸都是α-氨基酸，而且僅有二十幾種，他們是構成蛋白質的基本單位。
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氨基酸參與代謝的具體途徑有以下幾條：
1.氧化脫氨基：第一步，脫氫，生成亞胺；第二步，水解。生成的H2O2有毒，在過氧化氫酶催化下，生成H2O和O2，解除對細胞的毒害。
2.非氧化脫氨基作用：①還原脫氨基（嚴格無氧條件下）；②水解脫氨基；③脫水脫氨基；④脫巰基脫氨基；⑤氧化-還原脫氨基，兩個氨基酸互相發生氧化還原反應，生成有機酸、酮酸、氨；⑥脫醯胺基作用。
3.轉氨基作用。轉氨作用是氨基酸脫氨的重要方式，除Gly、Lys、Thr、Pro外，大部分氨基酸都能參與轉氨基作用。α-氨基酸和α-酮酸之間發生氨基轉移作用，結果是原來的氨基酸生成相應的酮酸，而原來的酮酸生成相應的氨基酸。
4.聯合脫氨基：單靠轉氨基作用不能最終脫掉氨基，單靠氧化脫氨基作用也不能滿足機體脫氨基的需要。機體藉助聯合脫氨基作用可以迅速脫去氨基：
1）以谷氨酸脫氫酶為中心的聯合脫氨基作用。氨基酸的α-氨基先轉到α-酮戊二酸上，生成相應的α-酮酸和Glu，然後在L-Glu脫氨酶催化下，脫氨基生成α-酮戊二酸，並釋放出氨。2）通過嘌呤核苷酸循環的聯合脫氨基做用。骨骼肌、心肌、肝臟、腦都是以嘌呤核苷酸循環的方式為主。
『叄』 氨基酸的英文和縮寫分別是什麼
氨基酸的英文縮寫為AA，氨基酸英文全稱為amino acid。
拓展資料
氨基酸(aminoacids)是含有一個鹼性氨基和一個酸性羧基的有機化合物。構成天然蛋白質的氨基連接在α-碳原子上，這種氨基酸稱α-氨基酸，α-氨基酸是肽和蛋白質的構件分子，共有20種。除α-氨基酸外，細胞還含有其他氨基酸。
作為機體內第一營養要素的蛋白質，它在食物營養中的作用是顯而易見的，但它在人體內並不能直接被利用，而是通過變成氨基酸小分子後被利用的。即它在人體的胃腸道內並不直接被人體所吸收，而是在胃腸道中經過多種消化酶的作用，將高分子蛋白質分解為低分子的多肽或氨基酸後，在小腸內被吸收，沿著肝門靜脈進入肝臟。一部分氨基酸在肝臟內進行分解或合成蛋白質；另一部分氨基酸繼續隨血液分布到各個組織器官，任其選用，合成各種特異性的組織蛋白質。在正常情況下，氨基酸進入血液中與其輸出速度幾乎相等，所以正常人血液中氨基酸含量相當恆定。如以氨基氮計，每百毫升血漿中含量為4～6毫克，每百毫升血球中含量為6.5～9.6毫克。飽餐蛋白質後，大量氨基酸被吸收，血中氨基酸水平暫時升高，經過6～7小時後，含量又恢復正常。說明體內氨基酸代謝處於動態平衡，以血液氨基酸為其平衡樞紐，肝臟是血液氨基酸的重要調節器。因此，食物蛋白質經消化分解為氨基酸後被人體所吸收，抗體利用這些氨基酸再合成自身的蛋白質。人體對蛋白質的需要實際上是對氨基酸的需要。